Per la prima volta riprodotto e studiato processo di formazione delle protofibrille amiloidi



Ne parla uno studio pubblicato su "Structure" e firmato da ricercatori di Firenze e Napoli Si chiamano "protofibrille amiloidi", nascono dalla modificazione e aggregazione delle proteine presenti nelle cellule umane e sono all'origine di molte note malattie quali l'Alzheimer, il morbo di Parkinson, le amiloidosi e il diabete mellito dell'adulto.

Rappresentano un importantissimo anello della catena che porta a queste patologie, anzi sono indicati come la loro causa scatenante.

Per la prima volta gli scienziati ne hanno potuto osservare la formazione in laboratorio, a livello molecolare, in una condizione molto vicina a quella biologica: una buona notizia per gli sviluppi della ricerca biochimica, ma anche per le prospettive di cura.

Il lavoro dei ricercatori ha, insomma, messo bene in luce il bersaglio a cui dovranno essere mirate le future terapie di malattie che hanno un notevole impatto anche a livello sociale.

Ne parla uno studio pubblicato sull'ultimo numero della prestigiosa rivista "Structure" e firmato da Fabrizio Chiti del dipartimento di Scienze biochimiche dell'Università di Firenze e da Piero Pucci dell'Università di Napoli Federico II.

I ricercatori con i loro gruppi hanno studiato il processo di aggregazione amiloide di una proteina modello, l'acilfosfatasi, utilizzando una serie di tecniche di indagine biofisica e biochimica.

L'indagine sperimentale riguarda gli eventi che, a livello chimico e biofisico, sono all'origine della patogenesi di un gruppo di oltre 40 malattie, molte delle quali neurodegenerative.

In altre parole è stata studiata la chimica del processo di aggregazione, ad un livello sub-cellulare.

Due gli aspetti rilevanti della ricerca: è stata effettuata in condizioni in cui questa proteina è inizialmente in forma nativa, mentre la maggior parte di questi studi vengono effettuati in condizioni diverse da quelle biologiche; in particolare è stata osservata la formazione di piccoli aggregati, detti protofibrille amiloidi, che precedono la formazione di fibrille amiloidi e che si pensa siano i veri responsabili di questa categoria di malattie.

"Il processo chimico e biochimico che è all'origine di molte patologie umane, e di cui è la causa scatenante, è l'aggregazione proteica - spiega Fabrizio Chiti - In queste patologie alcune molecole proteiche che fanno normalmente parte del nostro organismo si assemblano a formare dei piccoli aggregati che successivamente vanno a creare aggregati fibrillari di dimensioni maggiori.

Questo studio ha permesso per la prima volta di delucidare, con dettaglio molecolare che non ha precedenti, il processo di formazione dei primi aggregati (quelli più piccoli) che si pensa siano i veri responsabili della patogenesi di questo gruppo di malattie.

Per di più lo studio è stato effettuato in condizioni in cui la proteina oggetto dell'indagine è inizialmente in una struttura identica a quella che si ritrova in biologia.

Nonostante sia ancora necessario molto lavoro di ricerca per una piena comprensione di queste patologie e per l'individuazione di farmaci efficaci - sottolinea Chiti - risultati di questo tipo costituiscono un notevole passo in avanti per la comprensione di quel processo biochimico che è alla base di queste condizioni degenerative e, conseguentemente, per l'individuazione di possibili target molecolari per lo sviluppo di terapie appropriate."

Per ulteriori informazioni:

Fabrizio Chiti Dipartimento di Scienze Biochimiche Università di Firenze Tel.: +39.055.45.98.319 E-mail: fchiti AT scibio DOT unifi DOT it


commenti by Disqus